AP家族共有五个成员（AP1-AP5），个中AP1、AP3、AP4在TGN均有表达；AP2位于质膜，可调节胞吞浸染；AP5位于晚期内体和溶酶体，卖力向TGN的反向运输。
AP复合物都是异四聚体，包括两个大亚基，一个中亚基和一个小亚基。中亚基（μ）约50 KD，小亚基（σ）约20 KD，大亚基约100 kD，包括α、β、γ、δ、ε和ζ。
货色衔接蛋白。Cells. 2019 Jun; 8(6): 531.
AP复合物的整体构造由一个球状核心、两个伸出在外的耳部构造域和柔性铰链区组成。铰链区用于召募囊泡的外壳蛋白（网格蛋白），耳域用于召募赞助蛋白，以帮助形成囊泡和调节膜曲率等。
AP复合物的球状核心卖力货色识别以及与TGN的结合。这个结合过程须要通过Arf蛋白（ADP ribosylation factor (Arf) family small G proteins）。Arf蛋白结合GTP后与TGN膜结合，然后召募衔接蛋白，再召募赞助蛋白和外壳蛋白，构成运输囊泡。
衔接蛋白与囊泡包装。Cells. 2019 Jun; 8(6): 531.
GGA（Golgi-Localized, γ Ear-Containing, Arf-Binding Proteins）是高度守旧的单体蛋白，含有一个与AP1γ亚基类似的耳域。哺乳动物的TGN有三种GGA（GGA1-3），卖力TGN与内体间的货色运输。
各种衔接蛋白通过特定基序识别相应货色蛋白。例如，AP1的两个亚基分别识别基于酪氨酸的YXXΦ（Φ代表大型疏水残基）基序和双亮氨酸基序（D/E）XXXL（L/I）。
甘露糖受体（MPR）恰好含有这两个基序，以是AP1可以参与溶酶体蛋白的运输。AP1的丢失导致溶酶体蛋白不能靶向到溶酶体，而是被分泌到胞外。这该当与质膜上的AP2也可以识别这两个基序有关。
除这两个基序外，AP2还可以识别另一种酪氨酸基序NPXY。GGA可以识别另一种双亮氨酸基序DXXLL。这几个基序都与溶酶体蛋白干系，不同的衔接蛋白识别不同的组合。
在研究AP1功能的过程中，研究者开拓了一种侧向敲除（Knocksideways）技能，可以在短韶光内将TGN中的AP1转运到线粒体，创造了内体的MPR累积。这证明AP1还卖力MPR从内体向TGN的反向运输（回收利用）。
侧向敲除AP-1和GGA2示意图。Curr Biol. 2012 Sep 25; 22(18): 1711–1716.
也有一些溶酶体蛋白采取其它分选旗子暗记（其它基序乃至糖链或脂类等），例如CLN3蛋白（multispanning ceroid lipofuscinosis type 3）的C末端异戊烯化有助于其从内体到溶酶体的运输，多跨粘蛋白-1（multispanning mucolipin-1）的棕榈酰化可促进其内吞浸染。
有些溶酶体蛋白通过不含网格蛋白的囊泡进行转运，例如某些LAMP蛋白通过含有hVps41蛋白和VAMP7蛋白的囊泡运输到内体（Int J Mol Sci. 2017）。
一些非常规的溶酶体蛋白分选旗子暗记。Int J Mol Sci. 2017 Jan; 18(1): 47.
脂类在蛋白的分选、运输和膜领悟过程中也发挥主要浸染。例如，磷脂酰肌醇4,5-二磷酸（PI（4,5）P2）可聚拢在质膜的有序微区中，构成生动的胞吐位点。在分泌囊泡向质膜转运的过程中，PI（4,5）P2还可通过调节肌动蛋白的聚合反应，掌握分泌囊泡向胞吐部位移动。
参与分泌过程的不同脂类。J Neurochem. 2016 Jun;137(6):904-12.
糖基磷脂酰肌醇（glycosylphosphatidylinositol，GPI）是一种糖脂复合物，一些糖蛋白通过C真个GPI润色附着在质膜的外部小叶上，称为GPI锚定蛋白（GPI-AP）。人体中至少有150种蛋白属于GPI锚定蛋白。
糖基磷脂酰肌醇（GPI）锚的一样平常构造。Themedicalbiochemistrypage
据估计，进入分泌路子的蛋白中约有15%会在内质网添加GPI润色。作为分泌蛋白的标志之一，GPI在此类蛋白向高尔基体和质膜运输的过程中起着重要浸染。例如在TGN分选形成分泌囊泡时，须要经由GPI的脂肪酸链重塑和GPI-AP的寡聚化等过程。
GPI锚定蛋白在极化上皮细胞TGN的分选。J Cell Sci. 2014 Jul 1;127(Pt 13):2793-801.
除普通分泌路子外，细胞中还存在一些非常规的蛋白质分泌路子（UPS），通过分外程序，应对分外状况。例如，缺点折叠干系蛋白分泌（Misfolding-Associated Protein Secretion，MAPS）路子便是一种从哺乳动物细胞中输出错误折叠蛋白的分外分泌路子。
与缺点折叠干系的蛋白质分泌。Semin Cell Dev Biol. 2018 Nov; 83: 29–35.
缺点折叠的蛋白质被一种称为USP19的ER干系去泛素酶召募到ER表面，随后进入晚期内体（late endosome，LE）的内腔。内体常日位于内质网附近，当其与质膜领悟时，就将缺点折叠蛋白分泌出去。
参考文献：
1. Thomas Braulke, et al. Sorting of lysosomal proteins. Biochim Biophys Acta. 2009 Apr;1793(4):605-14.
2. Jennifer Hirst, et al. Distinct and Overlapping Roles for AP-1 and GGAs Revealed by the “Knocksideways” System. Curr Biol. 2012 Sep 25; 22(18): 1711–1716.
3. Jing Zhi Anson Tan, et al. Cargo Sorting at the trans-Golgi Network for Shunting into Specific Transport Routes: Role of Arf Small G Proteins and Adaptor Complexes. Cells. 2019 Jun; 8(6): 531.
4. Catherine Staudt, Subcellular Trafficking of Mammalian Lysosomal Proteins: An Extended View. Int J Mol Sci. 2017 Jan; 18(1): 47.
5. Emeline Tanguy, et al. Lipids implicated in the journey of a secretory granule: from biogenesis to fusion. J Neurochem. 2016 Jun;137(6):904-12.
6. Manuel Muñiz, et al. Sorting of GPI-anchored proteins from yeast to mammals – common pathways at different sites? J Cell Sci. 2014 Jul 1;127(Pt 13):2793-801.
7. Yihong Ye. Regulation of protein homeostasis by unconventional protein secretion in mammalian cells. Semin Cell Dev Biol. 2018 Nov; 83: 29–35.
